由于蚕或蜘蛛能够在常温和常压下将原本溶于水的丝蛋白纺丝原液变成水不溶性的丝纤维，因此，人们很早时就开始对动物吐丝的机理产生了兴趣，并寄希望于在合成纤维的制备过程中能够师法自然。
起初人们普遍认为，丝蛋白水溶胶的凝固成纤与血液的凝固类似，即丝蛋白在某种或多种如同“凝血因子，的蛋白质（酶）或小分子有机物的作用下，其间的若干氨基酸之问产生化学交联，使“丝蛋白原”转变成丝蛋白凝块并成为纤维状。但问题是，这些“凝丝因子”至今未得到分离和确认；同时，也没有足够的证据表明固态丝纤维中的丝蛋白分子链间存在化学交联。
另一方面，天然动物丝的形成又似乎遵循着“干纺”过程，即水性纺丝原液，在经过纺器和喷丝头压出后，以空气为“凝固浴”使水分的快速挥发，由此发生丝蛋白的凝结而形成丝纤维。但是，常温常压下每秒1~2cm的天然纺丝速度既不能驱使质量浓度为30%左右的高黏度丝蛋白纺丝原液流动，也完全不足以充分除掉水溶胶中的水分。因此，相对于合成纤维的纺制而言，动物丝的“干纺”过程只能说是形似而神不似。
通过不懈的探索，目前研究者们对动物丝形成机理己达成了一个简单的共识：具有一定预规整结构（组装或取向和排列等）的丝蛋白分子链，当在水溶液中受到适当的应力如拉伸力（由蚕结茧时头部摆动和蜘蛛爬行或突然下坠等产生）或剪切力（由丝腺体导管急剧变细等导致）等的作用，其构象将发生由无规线团和（或）螺旋结构向β-折叠的完全转变；在分子链相五靠近以形成足够多链间氢键的同时，水分被迅速“挤出”；同时，具有大量氢键且完善结构的β-折叠规整区域则成为了疏水部分，以“物理交联点”的形式保证了固态动物丝纤维在水中不被再次溶解。
显然，在此成丝机理中，由应力这一外源性因素诱导的蛋白质构象转变起到了至关重要的作用，而其它各种内源或外源性因素，如纺丝原液的pH值和各种离子浓度的变化等，仅是阻碍或促进丝蛋白分子链β-折叠结构形成的辅助性条件。究其原因，是必须考虑到丝蛋白原液既不便在丝腺体内“即刻固化”而造成纺丝通道的“堵塞”，也不能够在导管中缓慢成纤致使丝纤维在被纺出动物体外后仍有一定的水溶解性。
一个简单且有趣的实验现象是，当用搅棒对以无规线团构象存在的（再生）丝蛋白水溶液进行快速搅拌时，可以发现原本澄清的溶液中将立刻出现肉眼可见的絮状物；对此类絮状物进一步检测可知其为具有β-折叠构象的丝蛋白微纤，由此很好地佐证了上述“应力诱导丝蛋白构象转变而形成丝纤维”的机理。
目前，主要有两种并非对立的观点，用以较为详尽地阐释动物丝蛋白的成丝机理，即“胶束论”和“液晶论”。
“胶束论”认为，由于动物丝蛋白在其一级结构即氨基酸序列上，呈现出亲水性氨基酸残基和疏水性氨基酸残基交替出现的重复性片段，因此具有一定的“两亲性”特征。相对更为亲水的非重复性片段又将重复性片段间隔开，使整条丝蛋白分子链看上去像由亲水段和疏水段所组成的“多嵌段共聚物”。这种多层次两亲性的序列特征，有利于丝蛋白在水浴液中形成单分子链或多分子链的胶束结构。在高浓度的纺丝原液中，“丝蛋白胶束”问相互凝聚(coalesce）以形成更大的球状结构(globularstructure)。随着较为强大的剪切和拉伸流动，球状结构沿着纺丝方向被拉长，而同时丝蛋白分子链疏水部分的相互作用不断增强，分子链也将更好地排列取向，最终形成相应的丝纤维。
虽然“胶束论，考虑到了丝蛋白基本的分子链特征，但却没有与丝腺体中纺丝原液呈溶致型液晶态的基本实验现象相关联。基于丝蛋白在纺丝原液中的液晶态，阐述动物丝形成过程的“液晶论”应运而生。以蜘蛛大囊状腺体丝的纺制为例，其基本要点是：丝蛋白被腺体后部合成并分泌出时，处于紧密的线团状态（